Вопросы и упражнения

1. Приведите примеры регулярных и нерегулярных полимеров из числа известных вам органических молекул.

2. Какие связи стабилизируют вторичную, третичную и четвертичную структуры белка?
Ответ:
Вторичная структура белка стабилизируется водородными связями между аминокислотными остатками внутри полипептидной цепи. В частности, α-спирали стабилизируются водородными связями между карбоксильной группой одной аминокислоты и аминогруппой аминокислоты, расположенной на трёх аминокислотных остатках выше или ниже в цепочке. β-складки стабилизируются водородными связями между параллельными или антипараллельными сегментами β-нитей.
Третичная структура белка образуется за счет множества слабых взаимодействий, таких как водородные связи, гидрофобное взаимодействие, взаимодействие ионных групп, дисульфидные связи и другие взаимодействия между боковыми цепями аминокислотных остатков в полипептидной цепи белка.
Четвертичная структура белка образуется за счет взаимодействия нескольких полипептидных цепей, которые могут быть связаны различными типами взаимодействий, такими как гидрофобные взаимодействия, водородные связи, электростатические взаимодействия и дисульфидные связи.

3. Каждый вид живых организмов имеет свой уникальный набор белков. Чем объясняется такое многообразие белковых молекул?
Ответ:
Многообразие белковых молекул в живых организмах объясняется их способностью к разнообразным комбинациям аминокислот, которые могут составлять полипептидные цепочки с различными последовательностями.
Существует 20 различных типов аминокислот, и каждый из них имеет свои уникальные химические свойства и функции. Последовательность аминокислот в белковой цепочке определяет ее уникальную форму и структуру, которые, в свою очередь, определяют ее функции.
Кроме того, белковые молекулы могут иметь различные структурные уровни - первичную, вторичную, третичную и четвертичную, которые также могут варьироваться, определяя различные формы и функции белков.
В целом, многообразие белковых молекул объясняется комбинацией различных аминокислот, их последовательностей и структурных уровней, которые определяют уникальные формы и функции белков, необходимые для выполнения различных биологических функций в различных видах живых организмов.

4. Найдите в тексте неверные утверждения и исправьте их. Запишите в тетради правильные варианты этих утверждений.
Молекулы белков состоят из остатков D-аминокислот. Замена одного аминокислотного звена другим в молекуле белка всегда приводит к изменению его третичной структуры. Белки, в которых больше аминокислот с гидрофобными радикалами, принимают в воде форму глобулы. Фибриллярные белки нерастворимы, потому что в них больше доля аминокислот с гидрофобными радикалами. При обратимой денатурации белков нарушаются третичная и четвертичная структуры, а при необратимой — первичная.

Задача

5. Сколько может существовать вариантов полипептидных цепей, включающих 20 разных аминокислот и состоящих из 50 аминокислотных остатков? из 200 аминокислотных остатков?
Ответ:
Количество возможных вариантов полипептидных цепей можно рассчитать по формуле:
N = 20ⁿ
где N - количество возможных вариантов, n - количество аминокислотных остатков.
Для 50 аминокислотных остатков:
N = 20⁵⁰ ≈ 1.27 x 10⁶⁵
Для 200 аминокислотных остатков:
N = 20²⁰⁰ ≈ 1.61 x 10²⁶⁰
Таким образом, можно заметить, что количество возможных вариантов полипептидных цепей быстро растет с увеличением числа аминокислотных остатков.